L-α-Dipeptide (Dipeptide) wurden bei weitem nicht so untersucht wie Proteine und Aminosäuren.Die primäre Forschung wurde an L-Aspartyl-L-Phenylalaninmethylester (Aspartam) und Ala-Gln (Lalanyl-L-Glutamin) durchgeführt, da sie in beliebten kommerziellen Produkten verwendet werden.Zusätzlich zu dieser Tatsache besteht ein weiterer Grund dafür, dass viele Dipeptide nicht gründlich untersucht wurden, darin, dass der Dipeptidproduktion effektive Produktionsprozesse fehlen, obwohl mehrere chemische und chemoenzymatische Verfahren berichtet wurden.
Carnosin – Beispiel für Dipeptid
Bis vor kurzem wurden neue Verfahren zur Dipeptidsynthese entwickelt, bei denen Dipeptide über fermentative Prozesse hergestellt werden.Bestimmte Dipeptide haben charakteristische physiologische Fähigkeiten, die es ihnen ermöglichen, Dipeptidanwendungen in verschiedenen Bereichen der wissenschaftlichen Forschung möglicherweise zu beschleunigen.L-&agr;-Dipeptide bestehen aus der unkompliziertesten Peptidbindung von zwei Aminosäuren, dennoch sind sie nicht ohne weiteres verfügbar, hauptsächlich aufgrund der Notwendigkeit kostengünstiger Herstellungsverfahren.Dipeptide haben jedoch sehr interessante Funktionen, und die wissenschaftliche Information über sie nimmt zu.Dies lässt viele Forscher mit der Aufgabe zurück, effizientere und kostengünstigere Verfahren zur Herstellung von Dipeptiden zu entwickeln.Wenn dieses Gebiet vollständiger untersucht wird, wird erwartet, dass wir viel mehr darüber lernen können, wie wertvoll Peptide wirklich sind.
Dipeptide haben zwei grundlegende Funktionen, nämlich:
1. Ein Derivat von Aminosäuren
2. Das Dipeptid selbst
Als Derivat von Aminosäuren haben Dipeptide zusammen mit ihren Aminosäuren unterschiedliche physikalisch-chemische Eigenschaften, aber sie teilen normalerweise die gleichen physiologischen Wirkungen.Dies liegt daran, dass Dipeptide in lebenden Organismen in die einzelnen Aminosäuren abgebaut werden, die unterschiedliche physikalisch-chemische Eigenschaften haben.Beispielsweise ist L-Glutamin (Gln) hitzelabil, während Ala-Gin (L-Alanyl-L-Glutamin) hitzetolerant ist.
Die chemische Synthese von Dipeptiden erfolgt wie folgt:
1. Alle funktionellen Dipeptidgruppen sind geschützt (mit Ausnahme derjenigen, die an der Bildung der Peptidbindung von Aminosäuren beteiligt sind).
2. Die geschützte Aminosäure der freien Carboxylgruppe wird aktiviert.
3. Die aktivierte Aminosäure reagiert mit der anderen geschützten Aminosäure.
4. Die im Dipeptid enthaltenen Schutzgruppen werden entfernt.
Postzeit: 19. April 2021
